به تازگی مقاله ای منتشر شده است که به مکانیسم مولکولی در ارتباط بین زنجیره های آلفا سینوکلئین اشاره می کند. پی بردن به این مکانیسم مولکولی اهمیت زیادی دارد؛ به این خاطر که اطلاعات دانشمندان درباره عارضه پارکینسون و پیشرفت آن را هم زیاد می کند.
از این داده ها برای بررسی دیگر فرایندهای مولکولی که پروتئین های ذاتا بی نظم (IDPها) در آن ها حضور دارند هم می توان استفاده کرد.
کشف مکانیسم مولکولی جدید در عارضه پارکینسون؛ پیش زمینه
پروتئین های ذاتا بی نظم نقش مهمی در بدن انسان دارند. این پروتئین ها فاقد ساختار سه بعدی منظم هستند و به همین خاطر هم با انعطاف پذیری زیاد می توانند کارهایشان را انجام دهند. علاوه بر این، در صورت نیاز می توانند نقش ها و وظایف دیگری هم داشته باشند.
با این حال، این ویژگی آنقدر هم خوب نیست. اگر این پروتئین ها دچار جهش شوند، توده های زیادی به وجود آورده که از بین هم نمی روند. این توده های پروتئینی در بیماری های مختلف، مثل بیماری های تحلیل برنده اعصاب، سرطان، دیابت و بیماری قلبی دیده می شوند.
به عنوان مثال، نشانه ابتلا به بیماری آلزایمر، انباشته شدن پروتئین بتا آمیلوئید است. یا مثلا در بیماری پارکینسون، پروتئین آلفا سینوکلئین در بدن انباشته می شود.
به گفته نویسنده ارشد این مطالعه، “شواهد زیادی وجود دارد که نشان می دهد بین پروتئین های ذاتا بی نظم و جداسازی فاز مایع مایع یک ارتباط وجود دارد. این مسئله خیلی جالب است به این خاطر که فرایند جداسازی فاز مایع مایع به خودی منجر به ایجاد بخش های درون سلولی می شود که به طبع آن، فرد به بیماری های غیرقابل درمان مبتلا می شود.”
درباره مطالعه
به گفته محققان، فرایند جداسازی مایع مایع بر روی پروتئین آلفا سینوکلئین انجام می شود. علاوه بر این، مولکول های مجاور و pH محیط هم باعث انباشته شدن این پروتئین می شود.
به گفته محققان، “در مطالعات قبلی هم محققان قصد داشتند پروتئین های ذاتا بی نظم را شبیه سازی کنند اما حتی با وجود نرم افزارها و سخت افزارهای پیشرفته فعلی، باز هم این کار بسیار زمانبر و پرهزینه است. اما ما از یک روش دیگر برای شبیه سازی استفاده کردیم. با این که این روش وضوح کمتری دارد اما می توانیم همزمان چند پروتئین ذاتا بی نظم را بررسی کنیم.”
محققان با استفاده از این مدل توانستند ارتباط جمعی میان تعداد زیادی از زنجیره های آلفا سینوکلئین تحت شرایط مختلف را بررسی کنند.
یافته های مطالعه
محققان زنجیره های پروتئینی را فقط با آب ترکیب کردند و به این نتیجه رسیدند که حدود 60 درصد از زنجیره های پروتئینی همچنان قوی هستند و تمایلی به انباشته شدن ندارند.
سپس مقداری مولکول “مخرب” – مولکول های بیولوژیکی بزرگ که محیط را برای پروتئین ها بسیار شلوغ می کنند – اضافه کردند. همان طور که انتظار می رفت، افزایش تعداد این مولکول ها باعث شد تا پروتئین های آلفا سینوکلئین انباشته شوند. علاوه بر این، تعداد پروتئین های آزاد هم کم شد.
این یافته ها اهمیت زیادی دارد؛ به این خاطر که هر چقدر سطح تنش بیشتر شود، تمایل پروتئین ها به انباشته شدن هم بیشتر می شود.
